Investigación de la proteína de unión a colina de CbpD en la patogénesis de Streptococcus suis tipo 2






- 1Facultad de Medicina, Universidad de Yichun, Yichun, China
- número arábigoLaboratorio Provincial Clave de Jiangxi de Componente Activo de Drogas Naturales, Centro de Investigación Póster-Doctoral, Yichun, China
El serotipo 2 de Streptococcus suis (S. suis tipo 2, SS2) es uno de los patógenos zoonóticos conocidos por inducir meningitis, septicemia y artritis tanto en cerdos como en humanos, lo que genera problemas de salud pública. CbpD, también denominada CrfP, es una de las proteínas de unión a colina (CBP) que se encontró como una mureína hidrolasa en SS2 y desempeña un papel crucial en la transformación genética natural bajo el control del sistema regulador ComRS-ComX por un estudio anterior. No obstante, las posibles funciones de CbpD en la virulencia y patogénesis en SS2 siguen sin estar claras. En este estudio, se construyó un mutante del gen cbpD (ΔcbpD) con su cepa complementaria (cΔcbpD) y se utilizó para examinar las funciones patogénicas de CbpD en la infección por SS2. Los resultados mostraron que la deficiencia de CbpD conduce a un aumento de la elongación y agregación de la cadena bacteriana con poco impacto en la capacidad de crecimiento de SS2. La cepa ΔcbpD representó más vulnerable al estrés térmico, ácido u oxidativo. Se encontró una adhesión elevada a las células epiteliales HEp-2 humanas, una disminución de la invasión a las células bEND3.0 y una fagocitosis más fácil de fagocitar por los macrófagos murinos RAW264.7 de ΔcbpD. La virulencia del mutante cbpD se atenuó en un modelo de infección en ratón. También se demostró una mayor susceptibilidad en la sangre de ratones y una capacidad deteriorada para colonizar órganos con lesiones histopatológicas aliviadas en comparación con SS2 de tipo salvaje. Cabe destacar que se examinó la expresión discrepante de múltiples factores asociados a la virulencia, como la serina/treonina fosforilasa Stp, el factor antifagocitosis de la transglutaminasa TGasa y la adhesina del chaperona DnaJ, como resultado de la deleción de cbpD. En general, estos hallazgos proporcionaron evidencia de que el factor CbpD contribuye a la infección por SS2 y está involucrado en los procesos de adhesión, invasión y antifagocitosis bacteriana mediante la modulación de la expresión de factores cruciales asociados a la virulencia.
Trabajo completo aquí
Date de alta y recibe nuestro 👉🏼 Diario Digital AXÓN INFORMAVET ONE HEALTH
Date de alta y recibe nuestro 👉🏼 Boletín Digital de Foro Agro Ganadero
Noticias animales de compañía
Noticias animales de producción
Trabajos técnicos animales de producción
Trabajos técnicos animales de compañía